BIOSSÍNTESE PROTEICA

Boa tarde!!!

Você já se perguntou como os antibióticos agem nas bactérias para combatê-las e eliminar a infecção???

Pois bem, hoje vamos compreender como a síntese proteica pode ser inibida nas bactérias pela segunda maior classe de antibióticos... 

INIBIÇÃO DA SÍNTESE DE PROTEÍNAS 

    A síntese proteica constitui uma função central na fisiologia celular, e é o alvo principal de muitos antibióticos e toxinas naturais. A seleção natural favoreceu a evolução de compostos que fazem uso de diferenças mínimas para afetar seletivamente os sistemas das bactérias, de forma que essas armas bioquímicas são sintetizadas por alguns microorganismos, sendo extremamente tóxica para outros. Uma vez que quase todas as etapas da síntese proteica podem ser inibidas por um ou outro antibiótico, esses compostos têm se tronado ferramentas valiosas no estudo da biossíntese proteica!!!

CLASSE DE ANTIBIÓTICOS

• Aminoglicosídios (estreptomicina, neomicina, canamicina e a tobramicina, gentamicina e a sisomicina)

        Esses antibióticos inibem a síntese de proteínas ligando-se irreversivelmente às proteínas ribossomais 30S, produzindo dois efeitos: produção de proteínas aberrantes como resultado do erro de leitura do RNAm e a interrupção da síntese de proteínas em consequência prematura dos ribossomos do RNAm.

• Tetraciclinas

       São antibióticos bacteriostáticos de amplo espectro que inibem a síntese de proteínas através da ligação reversível às subunidades 30S do ribossomo, bloqueando assim a ligação do aminoacil-RNA de transferência (RNAt) ao complexo RNAm-ribossomo 30S.

• Oxazolidonas

       Antibióticos de estreito espectro que bloqueiam o início da síntese de proteínas, interferindo com a formação do complexo de iniciação na unidade 30S do ribossomo.Devido a esse mecanismo, não ocorre resistência cruzada com outros inibidores de proteínas.

• Cloranfenicol

       Exerce seu efeito bacteriostático ligando-se reversivelmente ao complexo peptidiltransferase da subunidade 50S do ribossomo, bloqueando assim o alongamento do peptídio.

• Macrolídios ( azitromicina e claritromicina)

       Exercem seus efeitos através de ligações reversíveis à subunidade 50S do ribossomo, bloqueando o alongamento do polipeptídio.

• Clindamicina 

       Ela inibe a peptidiltransferase, interferindo na ligação do complexo aminoácido-acil-RNAt.

• Estreptograminas (quinupristina-dalfopristina)

       A dalfopristina se liga à subunidade 50S do ribossomo e induz uma mudança conformacional que facilita a ligação da quinupristina. A dalfopristina impede o alongamento da cadeiapeptídica, e a quinupristina inicia a liberação prematura das cadeias peptídicas do ribossomo.

Espero que este conteúdo tem enriquecido o seu conhecimento!!!!!!
Até logo....

FONTE:
Google imagens
Microbiologia Médica de Patrick R. Murray, Ken S. Rosenthal, George S. Kobayashi e Michael A. Pfaller- 4° ed. 2004
Princípios de Bioquímica de Lehninger David L. Nelson e Michael M Cox-5° ed. 2011
     

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO À SOLUBILIDADE

Quanto à solubilidade as proteínas são classificadas em: albuminas, globulinas glutelinas, prolaminas, protaminas e escleroproteínas. As albuminas são solúveis em água ou solução salina diluída; as globulinas, insolúveis em água, mas solúveis em solução de NaCl, usualmente de 0,4 a 1,0M; as glutelinas, solúveis em ácidos ou soluções alcalinas diluídas; as prolaminas, solúveis em etanol 70 - 80%, mas insolúveis tanto em água como etanol 100%. O quadro 2 resume as principais características dessas proteínas.

Classificação das proteínas quanto à solubilidade

Classes	Características importantes	Ocorrência
Albuminas	Solúveis em água, coaguláveis pelo calor e ricas em aminoácidos essenciais, particularmente lisina.	Presentes principalmente em alimentos de origem animal. Ex.: lactoalbumina
Globulinas	Insolúveis em água e solúveis em solução fracamente salina, coaguláveis pelo calor. As de origem vegetal são deficientes em metionina.	Presentes em alimentos de origem animal (carne, leite) e vegetal (leguminosas, cereais). Ex: ovoglobulina.
Glutelinas	Solúveis em soluções ácidas e alcalinas diluídas, não coaguláveis pelo calor. São ricas em aminoácidos essenciais.	Presentes só em alimentos de origem vegetal, principalmente em cereais.
Prolaminas	Solúveis quase exclusivamente em álcool a 70%. São extremamente pobres em lisina e triptofano.	Presente principalmente em cereais. Exemplo: Zeína
Protaminas	Proteínas de baixo peso molecular, solúveis em água, não coaguláveis pelo calor.	Encontradas principalmente em esperma, ovas de peixe, etc.
Escleroproteínas	Insolúveis em água, soluções ácidas e básicas diluídas. São proteínas estruturais	São constituintes de tecidos animais como os músculos e órgãos. Exemplo: colágenos, queratinas.

FONTE:         

LEHNINGER, A, NELSON, D.L, COX, M. M. . Princípios de Bioquímica. 3^a  edição, São Paulo, Sarvier, 2003.

    www.agronomiaufs.com.br/.../18-205012-

TECNICAS DE ANALISE DE PROTEÍNAS (CONTINUAÇÃO)

Cromatografia de troca Iónica

        Baseia-se na carga da proteína que estamos a tentar isolar. Se esta possuir carga positiva, a solução deve passar por uma coluna com carga negativa (impedindo a passagem das proteínas com carga positiva).

        Depois de fazer passar a solução pela coluna recorre-se ao procedimento “salting out” para separar a proteína, com carga positiva, da coluna com carga negativa (este tipo de coluna é denominado “coluna de troca de catiões” e possui iões de sulfato, imobilizados na fase estacionário).

        Para impedir a passagem de uma proteína com carga negativa utiliza-se uma coluna de carga positiva designada por “coluna de troca de aniões” que, geralmente, possui iões de amónio.

5º FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

5º FUNÇÃO : ESTRUTURAIS

Proteínas estruturais são as proteínas que servem como filamentos de suporte, cabos ou lâminas para fornecer proteção ou resistência à estruturas biológicas.

Um exemplo muito comum deste tipo de proteína é o colágeno, altamente encontrado em cartilagem e tendões, sendo bastante resistente à tensão. Unhas e cabelos são formados, basicamente, por queratina, um outro tipo de proteína estrutural.

ABRAÇOS E ATÉ A PRÓXIMA TURMA

PRINCÍPIOS DE BIOQUÍMICA DE LEHNINGER, 5º EDIÇÃO, DE David l. Nelson e Michael M. Cox.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

  A estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. Por exemplo, abaixo temos um modelo da estrutura quaternária da hemoglobina humana, a proteína nos glóbulos vermelhos que transporta oxigênio pelo organismo.

  Essa estrutura é formada por quatro estruturas terciárias, sendo que existem entre elas grupos proteicos (heme) formados pelo ferro, como mostrado na próxima ilustração:

 

       FONTE:    

      http://www.brasilescola.com/quimica/estruturas-das-proteinas.htm