A assimetria estrutural em uma molécula leva a diferença de absorção da
luz polarizada para esquerda em relação à direita. A medida desta diferença é
chamada de espectroscopia de dicroísmo circular (CD, de circular dichroism).
Uma estrutura ordenada, como de uma proteína dobrada, resulta em um espectro de
absorção que pode ter picos ou regiões com valores tanto positivos, quanto
negativos. Para proteínas, os espectros são obtidos na região de UV distante
(190 a 250nm). A entidade que absorve luz ou cromóforo, nesta região é a
ligação peptídica; um sinal é obtido quando esta ligação peptídica está em um
ambiente dobrado. A diferença em coeficiente de extinção molar para a luz
polarizada para esquerda e para direita é colocada no gráfico em função do
comprimento de onda. As hélices α e as conformações β têm espectros de CD
característicos. Com o espectro de CD, os bioquímicos podem determinar se as
proteínas estão dobradas corretamente, estimar a fração da proteína que assume
qualquer uma das duas estruturas secundárias comuns e monitorar as transições
entre os estados dobrados e não dobrados.
referencia bibliográfica: Princípios de Bioquímica de Lehninger; David L. Nelson, Michael M. Cox
quinta edição, Porto Alegre, Art Médica - 2011
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