A EFICÁCIA DA SUPLEMENTAÇÃO DE PROTEÍNAS NO TREINAMENTO DE FORÇA

 

       A proteína é um dos suplementos alimentares mais populares dentre os praticantes de atividades físicas, elas têm a função de aumentar o balanço nitrogenado diário, aumentar a ressíntese de ATP depois da atividade física, evitar a anemia esportiva por meio do aumento da síntese de hemoglobina, mioglobulina e enzima oxidativas durante o exercido aeróbio, melhorar a recuperação tecidual e a resposta imunitária do organismo, dentre outros fatores.

       A proteína dietética é composta por 20 aminoácidos diferentes que, se ingeridos individualmente, tem o potencial ergogênico, pelos menos teoricamente e são comercializados como suplementos esportivos para indivíduos fisicamente ativos. Os aminoácidos estão entre os entre os cinco suplementos esportivos mais popularres.

       Pesquisas dizem, que o trabalho com sobrecargas não promove por si só a deposição de aminoácidos no músculo esquelético. Este processo depende principalmente da ação da insulina e disponibilidade de aminoácidos, sendo que, este primeiro não promove a síntese muscular, mas facilita. No entanto, é atribuída grande importância as proteínas no que se refere à síntese muscular crônica, decorrente do exercício com sobrecargas. Dessa forma, o papel das proteínas no metabolismo do exercício ocorre principalmente no período da recuperação. 


FONTE:
 ARTIGO   "EFICÁCIA DA SUPLEMENTAÇÃO DE PROTEÍNAS NO TREINAMEN
TO DE FORÇA"

 http://www.sncsalvador.com.br/artigos/ARTIGO-HIPEPROT-MORAIS-R.pdf

3º FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

3º FUNÇÃO: PROTEÍNAS DE MOTILIDADE OU CONTRÁTEIS

PROTEÍNAS CONTRÁTEIS 

São responsável pelo movimento. Exemplos incluem actina e miosina. Esta proteínas estão envolvidos em músculo contração e movimento. As proteínas contrácteis são proteínas fibrosas que interagem entre si formando fibras muito resistentes responsáveis pela mobilidade das estruturas celulares.

A contração muscular e o papel da actina e da miosina

A contração muscular esquelética acontece quando há uma interação das proteínas contráteis de actina e miosina, que ocorre na presença de íons de cálcio intracelulares e energia. A disponibilidade de energia para a contração vem por meio da hidrólise de ATP, e o cálcio é liberado pelo retículo sarcoplasmático(RS) quando estimulado pela despolarização. A ligação de um impulso neural gerado no sistema nervoso central a uma contração muscular esquelética distante é denominada acoplamento excitação-contração. A função do cálcio no músculo esquelético é expor um sítio de ligação da miosina na proteína actina. A contração muscular pára através do impulso nervoso na placa motora terminal ou junção neuromuscular. Quando o impulso é interrompido o cálcio é removido através da bomba de cálcio para ser amarzenado no retículo sarcoplasmático, a bomba de cálcio precisa da energia proveniente da quebra da molécula de ATP em ADP, por isso após a morte verifica-se a rigidez muscular.

Até a próxima, com mais funções para você.
Abraços...

http://www.slideshare.net/manetoufrj/1-estrutura-e-funcao-das-proteinas-contrateis-16328141

AS ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS COMUNS PODEM SER IDENTIFICADAS POR DICROÍSMO CIRCULAR

A assimetria estrutural em uma molécula leva a diferença de absorção da luz polarizada para esquerda em relação à direita. A medida desta diferença é chamada de espectroscopia de dicroísmo circular (CD, de circular dichroism). Uma estrutura ordenada, como de uma proteína dobrada, resulta em um espectro de absorção que pode ter picos ou regiões com valores tanto positivos, quanto negativos. Para proteínas, os espectros são obtidos na região de UV distante (190 a 250nm). A entidade que absorve luz ou cromóforo, nesta região é a ligação peptídica; um sinal é obtido quando esta ligação peptídica está em um ambiente dobrado. A diferença em coeficiente de extinção molar para a luz polarizada para esquerda e para direita é colocada no gráfico em função do comprimento de onda. As hélices α e as conformações β têm espectros de CD característicos. Com o espectro de CD, os bioquímicos podem determinar se as proteínas estão dobradas corretamente, estimar a fração da proteína que assume qualquer uma das duas estruturas secundárias comuns e monitorar as transições entre os estados dobrados e não dobrados.

referencia bibliográfica: Princípios de Bioquímica de Lehninger; David L. Nelson, Michael M. Cox

quinta edição, Porto Alegre, Art Médica - 2011

BIOSSÍNTESE PROTÉICA

Boa tarde!!!!

Explicaremos agora detalhes de cada estágio da síntese de proteínas...                     

   A biossíntese de proteínas ocorre em cinco estágios

Estágio 1: Ativação de aminoácidos

• O grupamento carboxil de cada aminoácido deve ser ativado para facilitar a formação da ligação peptídica;
• Um elo deve ser estabelacido entre cada novo aminoácido e a informação contida no RNAm que o codifica.

         Ambos os requerimentos são cumpridos ligando-se o aminoácido a um RNAt, sendo fundamental a ligação do aminoácido certo ao RNAt certo, ressaltando que essa reação ocorre no citosol, e não no ribossomo.

Estágio 2: Iniciação

• O RNAm contendo o código para a síntese do polipeptídeo se liga à subunidade menor do ribossomo e ao aminoacil-RNAt iniciador. A subunidade ribossomal maior se liga então para formar um complexo de iniciaçao. O aminoacil-RNAt iniciador estabelece um pareamento de bases com códons AUG do RNAm, que sinaliza o começo do polipeptídeo. Esse processo que requer GTP, é promovido por proteínas citosólicas denominadas fatores de iniciação.

 

   

Ainda faltam três estágios, não percam as próximas postagens....

Fonte:

Princípios de bioquímica de Lehninger/ David L. Nelson, Michael M.Cox. -5. ed. - Porto Alegre : Artmed, 2011.